الفرق الرئيسي بين موقع allosteric والموقع النشط هو أن موقع allosteric هو منطقة من إنزيم يسمح لجزيئات المنشط أو المثبط بالارتباط بالإنزيم وإما تنشيط أو تثبيط نشاط الإنزيم ، بينما الموقع النشط هو منطقة من الإنزيم حيث ترتبط جزيئات الركيزة وتحفز التفاعل الناتج عن إنتاج منتجات معينة.
الإنزيمات عبارة عن بروتينات تساعد في التفاعلات الكيميائية الحيوية في جسم الإنسان. يعتبر الهضم من أهم أدوار الإنزيمات. تساعد الإنزيمات أيضًا في التنفس وبناء العضلات ووظيفة الأعصاب والتخلص من السموم في الجسم.تحتوي الإنزيمات على مناطق مختلفة في الهيكل حيث يمكن للجزيئات أن تربط التفاعلات وتحفزها. المواقع الخيفية والمواقع النشطة هما منطقتان مختلفتان في بنية الإنزيم التي تسهل ارتباط الجزيئات والتفاعلات الكيميائية اللاحقة.
ما هو موقع Allosteric؟
موقع Allosteric هو منطقة من إنزيم يسمح لجزيئات المنشط أو المثبط بالارتباط بالإنزيم الذي ينشط نشاط الإنزيم أو يثبطه. تعمل الإنزيمات في درجات حرارة مختلفة حسب البيئة. تؤثر عدة عوامل ، بما في ذلك السخونة والبرودة ودرجة الحموضة والموقع في الجسم والمواد الأخرى ، على نشاط الإنزيم بالإضافة إلى الركيزة الرئيسية. هناك بعض المواد التي ترتبط بالإنزيم في موقع مختلف غير الموقع النشط الطبيعي. تُعرف هذه المواقع التي تسمح بربط المواد الأخرى بالمواقع الخيفية. تسمح مواقع Allosteric للمواد الأخرى إما بتنشيط نشاط الإنزيم أو تثبيطه أو إيقاف تشغيله. يحدث هذا عندما ترتبط مواد أخرى بالموقع الخيفي وتغير تأكيد الإنزيم أو شكله.
الشكل 01: موقع Allosteric
مثال على المنشط الخيفي هو ارتباط الأكسجين بالهيموجلوبين. يغير الارتباط الخيفي للأكسجين بالهيموجلوبين تأكيد الهيموجلوبين ويزيد من تقاربه لمزيد من الأكسجين. تضمن هذه العملية أن الهيموغلوبين سينقل أكبر كمية من الأكسجين من المناطق الغنية بالأكسجين مثل الرئتين. مثال آخر لمثبط خيفي هو ATP في التنفس الخلوي. أحد الإنزيمات المهمة المشاركة في تحلل السكر هو فسفوفركتوكيناز. هذا الإنزيم يحول ADP إلى ATP. عندما يكون هناك الكثير من ATP في الخلية ، فإن ATP يعمل كمثبط خيفي يرتبط بالموقع الخيفي من phosphofructokinase لإبطاء تحويل ADP إلى ATP.
ما هو الموقع النشط؟
الموقع النشط هو منطقة من الإنزيم حيث ترتبط جزيئات الركيزة وتخضع لتفاعل لصنع المنتجات. ينقسم الموقع النشط إلى موقعين متميزين: موقع الربط وموقع التحليل. في موقع الربط ، تشكل بقايا الأحماض الأمينية في الموقع النشط روابط مؤقتة مع الركيزة. من ناحية أخرى ، في الموقع التحفيزي ، تحفز بقايا الأحماض الأمينية في الموقع النشط تفاعل هذه الركيزة.
الشكل 02: الموقع النشط
يحتوي الموقع النشط للإنزيم عادةً على ثلاثة إلى أربعة أحماض أمينية ، بينما الأحماض الأمينية الأخرى في الإنزيم مطلوبة للحفاظ على البنية الثلاثية للإنزيم. يمكن للموقع النشط للإنزيم أن يحفز التفاعل بشكل متكرر حيث لا يتم تغيير البقايا في نهاية التفاعل.يتم تحقيق هذه العملية بشكل طبيعي عن طريق خفض طاقة التنشيط للتفاعل. لذلك ، تحتوي المزيد من الركائز على طاقة كافية للخضوع لتفاعل كيميائي.
ما هي أوجه التشابه بين موقع Allosteric والموقع النشط؟
- موقع Allosteric والموقع النشط هما منطقتان مختلفتان في بنية الإنزيم التي تسهل ارتباط الجزيئات والتفاعلات الكيميائية اللاحقة.
- كلا الموقعين يتكونان من الأحماض الأمينية.
- هذه المواقع لها شكل فريد
- كلا الموقعين مهمان جدًا لنشاط الإنزيم والتفاعل المحفز بالإنزيم.
ما هو الفرق بين موقع Allosteric والموقع النشط؟
موقع Allosteric هو منطقة من الإنزيم الذي يسمح لجزيئات المنشط أو المثبط بالارتباط بالإنزيم من أجل تنشيط أو تثبيط نشاط الإنزيم ، بينما الموقع النشط هو منطقة من الإنزيم حيث ترتبط جزيئات الركيزة وتحفز التفاعل مما أدى إلى إنتاج منتجات معينة.وبالتالي ، هذا هو الفرق الرئيسي بين موقع allosteric والموقع النشط. علاوة على ذلك ، المواقع الخيفية موجودة فقط في الإنزيمات الخيفية ، بينما المواقع النشطة موجودة في جميع الإنزيمات.
يعرض الرسم البياني أدناه الاختلافات بين الموقع الخيفي والموقع النشط في شكل جدول للمقارنة جنبًا إلى جنب.
ملخص - موقع Allosteric مقابل موقع نشط
موقع Allosteric والموقع النشط منطقتان مختلفتان في بنية الإنزيم. موقع Allosteric هو منطقة من الإنزيم الذي يسمح لجزيئات المنشط أو المثبط بالارتباط بالإنزيم الذي ينشط أو يثبط نشاط الإنزيم ، بينما الموقع النشط هو منطقة من الإنزيم حيث ترتبط جزيئات الركيزة وتحفز التفاعل مما يؤدي إلى إنتاج مادة معينة منتجات. إذن ، هذا هو الفرق الرئيسي بين موقع allosteric والموقع النشط.
