الفرق الرئيسي - Kd مقابل Km
Kd و Km ثوابت توازن. الفرق الرئيسي بين Kd و Km هو أن Kd هو ثابت ديناميكي حراري بينما Km ليس ثابتًا حراريًا.
Kd يشير إلى ثابت التفكك بينما Km هو ثابت ميكايليس. كلا هذين الثابتين مهمان للغاية في التحليل الكمي للتفاعلات الأنزيمية.
ما هو Kd؟
Kd ثابت التفكك. يُعرف أيضًا باسم ثابت تفكك التوازن بسبب استخدامه في أنظمة التوازن. ثابت التفكك هو ثابت التوازن للتفاعلات حيث يتم تحويل المركب الكبير إلى مكونات صغيرة بشكل عكسي.تُعرف عملية هذا التحويل أيضًا باسم التفكك. يتفكك الجزيء الأيوني دائمًا في أيوناته. ثم ثابت التفكك أو Kd هو كمية تعبر عن مدى تفكك مادة معينة في المحلول إلى أيونات. وبالتالي ، هذا يساوي ناتج تركيزات الأيونات المعنية مقسومة على تركيز الجزيء غير المنفصل.
AB ↔ A + B
في التفاعل العام أعلاه ، يمكن إعطاء ثابت التفكك Kd على النحو التالي.
Kd=[A] [B] / [AB].
علاوة على ذلك ، إذا كانت هناك علاقة متكافئة ، فيجب على المرء تضمين المعاملات المتكافئة في المعادلة.
xAB ↔ aA + bB
معادلة ثابت التفكك Kd للتفاعل أعلاه كالتالي:
Kd=[A]a[B]b/ [AB]x
على وجه التحديد ، في التطبيقات البيوكيميائية ، يساعد Kd على تحديد كمية المنتجات الناتجة عن تفاعل كيميائي في وجود إنزيم.يعبر Kd للتفاعل الأنزيمي عن تقارب مستقبلات اللجند. بمعنى آخر ، تنص على قدرة الركيزة على ترك مستقبل الإنزيم. من ناحية أخرى ، يصف مدى قوة ارتباط الركيزة بالإنزيم.
ما هو كم؟
Km هو ثابت ميكايليس. على عكس Kd ، يعد Km ثابتًا حركيًا. تطبيقه الرئيسي هو في حركية الإنزيم ، أي لتحديد ألفة الركيزة للارتباط بإنزيم. يتم التعبير عن الثابت بربط تركيز الركيزة بمعدل التفاعل في وجود إنزيم. وفقًا لذلك ، فإن ثابت Michaelis أو Km هو تركيز الركيزة عندما تصل سرعة التفاعل إلى نصف سرعتها القصوى.
الشكل 1: العلاقة بين سرعة التفاعل وتركيز الركيزة في تفاعل إنزيمي.
أثناء التفاعل بين الإنزيم (E) والركيزة (S) ، يكون تكوين المنتجات (P) على النحو التالي:
E + S ↔ E-S مجمع ↔ E + P
إذا كانت ثوابت التوازن للتفاعل أعلاه على النحو التالي ، يمكنك اشتقاق Km من هذه الثوابت.
Km=K-1+ K+ 2/ K+ 1
تحديد الكيلومترات وفقًا لمفهوم مايكل
طور Michaelis علاقة باستخدام تركيز الركيزة ، [S] وسرعة رد الفعل القصوى ، Vmax. العلاقة بين تركيز الركيزة و Km للتفاعل الأنزيمي كالتالي:
v=Vmax [S] / Km + [S]
v هي السرعة في أي وقت ، بينما [S] هو تركيز الركيزة في وقت معين ، و Vmax هو السرعة القصوى للتفاعل. Km هو ثابت Michaelis للإنزيم في التفاعل. تعتمد قيمة ثابت ميكايليس على الإنزيم. وبالتالي ، تشير القيمة الصغيرة لـ Km إلى أن الإنزيم يصبح مشبعًا بكمية صغيرة من الركيزة. ثم يتم الحصول على Vmax بتركيز منخفض من الركيزة. في المقابل ، تشير قيمة Km العالية إلى أن الإنزيم يتطلب كمية عالية من الركيزة لتصبح مشبعة.
ما هو الفرق بين Kd و Km؟
Kd مقابل Km |
|
| Kd ثابت التفكك | Km ثابت ميخائيل. |
| طبيعة | |
| Kd ثابت ديناميكي حراري. | Km ثابت حركي. |
| التفاصيل | |
| Kd يمثل تقارب الركيزة تجاه الإنزيم. | Km يمثل العلاقة بين تركيز الركيزة وسرعة التفاعل. |
ملخص - Kd vs Km
Kd و Km ثوابت التوازن التي تصف خصائص التفاعلات الأنزيمية. الفرق الرئيسي بين Kd و Km هو أن Kd هو ثابت ديناميكي حراري بينما Km ليس ثابتًا حراريًا.
