الفرق الرئيسي - بروتيسوم مقابل بروتياز
التحلل البروتيني هو عملية تحلل الجزيئات الحيوية للبروتين إلى عديد الببتيدات الأصغر أو الأحماض الأمينية الفردية. تكون التفاعلات غير المحفزة للتحلل المائي للروابط الببتيدية بطيئة للغاية. ويستغرق استكماله بالكامل مئات السنين. عادةً ما تكون الإنزيمات المشاركة في هذا التفاعل نوعين ؛ مجمعات بروتيازوم وبروتياز. بخلاف هذه الجزيئات ، يؤثر أيضًا انخفاض درجة الحموضة ودرجة الحرارة والهضم الجزيئي داخل الجزيئات على التحلل البروتيني لجزيئات البروتين. قد يخدم تحلل البروتين أغراضًا مختلفة في الكائنات الحية. على سبيل المثال ، تقوم الإنزيمات الهاضمة بتقسيم الطعام إلى أحماض أمينية فردية تستخدم لاحقًا كمصادر للطاقة بواسطة الكائنات الحية.من ناحية أخرى ، يعد تحلل البروتين مهمًا للغاية لمعالجة سلسلة البولي ببتيد المركبة بالفعل من أجل تكوين جزيء البروتين النشط. كما أنه مهم في بعض العمليات الخلوية والفسيولوجية مثل منع تراكم بعض البروتينات غير المرغوب فيها في الخلية. الفرق الرئيسي بين البروتيازوم والبروتياز هو أن البروتيازوم يشارك في تكشف جزيئات البروتين بينما يتفكك البروتياز البروتينات إلى أحماض أمينية فردية.
ما هو البروتيسوم؟
البروتيازومات هي بروتينات أسطوانية تحتوي على أربع حلقات غشائية مكدسة وسبع. عادة ما توجد في العصارة الخلوية. تسمى الحلقتان الخارجيتان بوحدة ألفا الفرعية ووجد أنهما غير نشطتين. تسمى الحلقتان الداخليتان بوحدة بيتا الفرعية وهما نشطتان من الناحية البروتينية. يمكن العثور على البروتيازومات في كل من البكتيريا البدائية وكذلك الكائنات حقيقية النواة. يحتوي بروتيازوم حقيقيات النوى 26S على جسيم أساسي واحد (20S) يتكون من سبع وحدات فرعية ألفا وسبع وحدات فرعية بيتا.يحتوي أيضًا على غطاء تنظيمي (19S) يتكون من 17 وحدة فرعية على الأقل. يشارك البروتيازوم 26S في الكشف الموجه لليوبيكويتين وتحلل البروتين في الخلية الحية حقيقية النواة. لإنجاز هذه العملية ، ينشط إنزيم E1 جزيء يوبيكويتين أولاً ثم ينقله إلى إنزيم E2. وأخيرًا ، يرتبط جزيء اليوبيكويتين هذا ببقايا اللايسين لجزيء البروتين ليتم تحللها بواسطة إنزيم E3 ligase. في وقت لاحق يتم توجيه جزيء اليوبيكويتين للتعرف على البروتين الذي تم وضع علامة عليه ليتحلل بواسطة البروتياز.
الشكل 01: بروتيسوم
يتكون البروتيازوم 26S من غطاءين تنظيميين 19S وجسيم 20S أساسي. يتعرف غطاء 19S على البروتينات المنتشرة في كل مكان ويرتبط بها ، والتي تعمل بواسطة جزيئات ATP. بمجرد التعرف عليه ، يجب إزالة البروتين الذي تم وضع علامة عليه في كل مكان وكشفه من أجل المرور عبر القنوات الضيقة لـ 19S والدخول إلى قلب 20S للمجمع البروتيازوم الأسطواني.في جوهر 20S من المركب ، يقوم في الواقع بتقطيع جزيء البروتين إلى عديد الببتيدات الأصغر. هذه العملية التي تحدث في مجمع البروتياز هي عملية فقدان للطاقة حيث يتم تحفيزها بواسطة جزيئات ATP.
ما هو البروتياز؟
البروتياز تسمى ببتيدازات أو بروتينات التي تشارك في عملية تحلل البروتين. على عكس معقد البروتياز ، فإن البروتياز يتشارك جزيء البروتين في الأحماض الأمينية الفردية وبالتالي ، يكمل المهمة في تحلل البروتين. تم العثور على البروتياز في الحيوانات والنباتات والبكتيريا والفيروسات.
الشكل 02: البروتياز
يمكن للفئات المختلفة من البروتياز أداء نفس الوظيفة بآليات تحفيزية مختلفة. يشارك البروتياز في معالجة البروتين ، والهضم ، والتمثيل الضوئي ، والاستماتة ، والتسبب الفيروسي والأنشطة الحيوية الأخرى.في عملية تحلل البروتين ، يقومون بتحويل البروتين ليتم تحلله بالكامل إلى أحماض أمينية فردية. بخلاف البروتياز الهضمي ، يشارك أيضًا في تخثر الدم ، والوظيفة المناعية ، ونضج الهرمونات ، وتكوين العظام وإعادة تدوير البروتينات التي لم تعد بحاجة إليها الخلية الحية.
سبعة أنواع من البروتياز
بناءً على المجال التحفيزي ، هناك سبعة أنواع من البروتياز ،
- سيرين بروتياز - يستخدم مجموعة كحول السيرين
- بروتياز السيستين - يستخدم مجموعة ثيول السيكتين
- بروتياز ثريونين - يستخدم كحول ثانوي ثريونين
- بروتياز الأسبارتيك - يستخدم مجموعة كربوكسيلي الأسبارتات
- بروتينات الجلوتاميك - يستخدم حمض الكربوكسيل الجلوتامات
- Metalloproteases - يستخدم المعدن عادة "Zn"
- ليات الببتيد الهليون - يستخدم الهليون
ما هي أوجه التشابه بين البروتيازوم والبروتياز؟
- كلاهما جزيئات بروتينية حيوية.
- كلاهما لديه القدرة التحفيزية والإنزيمية.
- كلاهما يشارك في مسار تحلل البروتينات.
- كلاهما يحفز تفاعلات الطاقة المعتمدة على ATP.
- كلاهما موجود في جميع الكائنات الحية تقريبًا (الحيوانات والنباتات والبكتيريا والعتائق والفيروسات).
ما هو الفرق بين البروتيازوم والبروتياز؟
بروتيسوم مقابل البروتياز |
|
| البروتيسوم عبارة عن مجمعات بروتينية تعمل على تحلل البروتينات غير الضرورية أو التالفة عن طريق تحلل البروتين. | البروتياز هو إنزيم يكسر البروتينات والببتيدات. |
| هيكل | |
| بروتيسوم جزيء أكبر نسبيًا مع جسيم أساسي وغطاء تنظيمي. | البروتياز أصغر نسبيًا مع المجال الحفاز. |
| الوظيفة | |
| يتكشف البروتين والانقسام الأولي هي وظائف البروتيازومات. | الانقسام الكامل لجزيء البروتين إلى أحماض أمينية فردية هو الوظيفة الرئيسية للبروتياز. |
| تبعية Ubiquitin | |
| بروتيسوم يعتمد على يوبيكويتين لنشاطه (يوبيكويتين موجه). | البروتياز لا تعتمد على يوبيكويتين لنشاطها. |
| تبعية الأس الهيدروجيني | |
| لا يعتمد Proteasome على درجة الحموضة في نشاطه. | البروتياز يعتمد بشكل كبير على الرقم الهيدروجيني لنشاطه. |
| الوزن الجزيئي | |
| البروتيازومات هي جزيئات ذات وزن جزيئي مرتفع. | يحتوي البروتياز على جزيئات ذات وزن جزيئي منخفض نسبيًا. |
ملخص - Proteasome vs Protease
تحلل البروتين هو عملية تفكك بروتين الجزيء الحيوي للبروتين إلى عديد الببتيدات الأصغر أو الأحماض الأمينية الفردية. عادةً ما تكون الإنزيمات المشاركة في هذه التفاعلات نوعين ، 1 مركب بروتيزومي 2 بروتياز. بخلاف جزيئات البروتين هذه ، يتسبب انخفاض الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة والهضم داخل الجزيء أيضًا في تحلل جزيئات البروتين. يشمل البروتيازوم البروتين الذي يتكشف والانقسام الأولي. من ناحية أخرى ، يقوم البروتياز بالتقسيم الكامل لجزيء البروتين إلى أحماض أمينية فردية. يمكن اعتبار هذا على أنه الفرق بين البروتيازوم والبروتياز.
قم بتنزيل نسخة PDF من Proteasome vs Protease
يمكنك تنزيل نسخة PDF من هذه المقالة واستخدامها للأغراض غير المتصلة بالإنترنت وفقًا لملاحظة الاقتباس. يرجى تنزيل نسخة PDF هنا الفرق بين Proteasome و Protease
