الاختلاف الرئيسي بين التواجد في كل مكان و سومويليشن هو أن التواجد في كل مكان هو تعديل ما بعد الترجمة والذي يمكن أن يميز البروتينات للتحلل أو أن يكون لها وظائف مفردة أخرى بينما سومويليشن هو تعديل ما بعد الترجمة والذي لا يستخدم في الخلايا لتمييز البروتينات من أجل تدهور
التعديلات اللاحقة للترجمة هي تعديلات تساهمية وإنزيمية تحدث بعد تخليق البروتين. تنظم هذه التعديلات أنشطة البروتين. ارتباط مجموعات كيميائية صغيرة والسكر والدهون والببتيدات المتعددة تعديل البروتينات. يوبيكويتين Ubiquitin هو أشهر معدّل عديد الببتيد. علاوة على ذلك ، هناك العديد من البروتينات الشبيهة باليوبيكويتين.تعد المعدلات الصغيرة المرتبطة باليوبيكويتين (SUMO) أحد هذه المعدلات. لذلك ، فإن التواجد في كل مكان و sumoylation هما تعديلين بعد متعدية. التواجد في كل مكان يشير إلى تحلل البروتينات. في المقابل ، لا يتم استخدام سومويليشن لتمييز البروتينات للتحلل. كلا التعديلين ينظمان توطين البروتين ونشاطه. إنها عمليات قابلة للعكس.
ما هو التواجد؟
Ubiquitin هو معدل متعدد الببتيد. إنه بروتين صغير يعمل كعلامة جزيئية في التعديل اللاحق للبروتينات. التواجد في كل مكان هو العملية التي تستخدم يوبيكويتين لتعديل ما بعد الترجمة. تحفز الإنزيمات المختلفة الاقتران التساهمي لليوبيكويتين بالبروتينات. يحدث في وجود ATP. إن الإنزيمات التي تحفز الانتشار الواسع هي إنزيمات منشط يوبيكويتين ، وإنزيمات يوبيكويتين مترافقة ، ويوبيكويتين ليغازات.
الشكل 01: التواجد
Ubiquitination يلعب دورًا مهمًا في استهداف البروتينات من أجل التحلل البروتيني. علاوة على ذلك ، يمكن أن يؤدي التواجد في كل مكان أيضًا إلى تنظيم توطين البروتين ونشاطه. يمكن عكس هذه العملية من خلال عمل إنزيمات deubiquitinase.
ما هو SUMOylation؟
SUMOylation هو تعديل آخر بعد الترجمة باستخدام مُعدِّلات صغيرة تشبه اليوبيكيتين (SUMO). الارتباط التساهمي لـ SUMOs يغير هيكل ووظيفة البروتين. يعدل SUMOylation تساهميًا عددًا كبيرًا من البروتينات المشاركة في العديد من العمليات الخلوية بما في ذلك التعبير الجيني ، وهيكل الكروماتين ، ونقل الإشارة ، وصيانة الجينوم.
الشكل 02: بروتين سومو
SUMOylation ينظم توطين البروتين ونشاط مشابه لتواجد البروتين. ومع ذلك ، على عكس التواجد في كل مكان ، فإن السومويل لا يميز أو يميز البروتينات للتحلل. على غرار التواجد في كل مكان ، فإن سومويل عملية إنزيمية يتم تحفيزها بواسطة الإنزيمات.
ما هي أوجه التشابه بين Ubiquitination و SUMOylation؟
- Ubiquitination و Sumoylation تعديلين مهمين بعد الترجمة.
- كلا من سومويليشن و إنتشار كل من عمليات قابلة للعكس.
- يلعبون أدوارًا حاسمة في الوظائف البيولوجية.
- يمكن تعديل بعض البروتينات بواسطة SUMO و ubiquitin.
- كلتا العمليتين تغير وظيفة البروتين.
- علاوة على ذلك ، ينظم كل من التعديلات اللاحقة للترجمة توطين البروتين ونشاطه.
- تتطلب سلسلة من الإنزيمات.
ما هو الفرق بين Ubiquitination و SUMOylation؟
Ubiquitination و SUMOylation هما تعديلين بعد متعدية يغيران وظيفة البروتينات. Ubiquitination هو الاقتران التساهمي ليوبيكويتين للبروتينات بينما SUMOylation هو إضافة SUMOs للبروتينات. علاوة على ذلك ، فإن التواجد في كل مكان يقوم بوضع علامات على البروتينات من أجل التحلل البروتيني بينما لا يقوم ارتباط السومول بوضع علامة على البروتينات للتحلل. وبالتالي ، هذا هو الفرق الرئيسي بين التواجد في كل مكان والتلوث.
يوضح الرسم البياني أدناه مزيدًا من التفاصيل حول الفرق بين التواجد في كل مكان والتلوث.
ملخص - التواجد في كل مكان مقابل SUMOylation
التواجد والتوزيع هما تعديلين مهمين بعد الترجمة.كلاهما عمليات قابلة للعكس يتم تحفيزها بواسطة الإنزيمات. في الانتشار ، يوبيكويتين هو المعدل متعدد الببتيد بينما في سومويليشن ، سوموس هي المعدلات. يقترن اليوبيكويتين تساهميًا مع البروتينات ويغير هيكلها ووظيفتها. تضاف سومو إلى البروتينات في السومويل. إن ارتباط SUMOylation مشابه للتوسع في كل مكان من حيث مخطط التفاعل وفئات الإنزيم المستخدمة. ولكن ، يقوم التواجد في كل مكان بوضع علامات على البروتينات من أجل التحلل المعتمد على البروتيازوم بينما لا يتضمن السومويليتر وضع علامات على البروتينات للتحلل. وبالتالي ، هذا هو الفرق الرئيسي بين التواجد في كل مكان والتلوث.
