الفرق الرئيسي بين الأسبارتيل السيستين وسيرين البروتياز هو مجموعاتهم الوظيفية التي تعمل كمخلفات تحفيزية. المجموعة الوظيفية التي تعمل كمخلفات محفزة لبروتياز الأسبارتيل هي مجموعة حمض الكربوكسيل ، بينما في سيستين بروتياز ، تعمل مجموعة ثيول أو سلفهيدريل كمجموعة وظيفية في البقايا التحفيزية ، وفي سيرين بروتياز ، مجموعة هيدروكسيل أو كحول. كمجموعة وظيفية في البقايا الحفزية.
البروتياز عبارة عن إنزيمات تحفز تحلل البروتينات ، وهو تكسير البروتينات إلى عديد ببتيدات أصغر أو أحماض أمينية. تحدث هذه العملية عن طريق شق روابط الببتيد داخل البروتينات عن طريق عملية التحلل المائي.يشارك البروتياز في العديد من الوظائف البيولوجية ، مثل هضم البروتينات المبتلعة ، وتقويض البروتينات ، وإشارات الخلية. البروتياز موجود في جميع أشكال الحياة. الأسبارتيل والسيستين والسيرين ثلاثة بروتياز مهمة تلعب دورًا رئيسيًا في الكائنات الحية.
ما هي بروتياز الأسبارتيل؟
بروتياز الأسبارتيل هو نوع من إنزيمات تكسير البروتين. لديهم اثنين من الأسبارتات المحفوظة بشكل كبير في الموقع النشط ، وهم نشطون على النحو الأمثل في درجة الحموضة الحمضية. تشق هذه البروتياز روابط ثنائية الببتيد التي تحتوي على بقايا كارهة للماء بالإضافة إلى مجموعة بيتا ميثيلين. الآلية التحفيزية لبروتياز الأسبارتيل هي آلية حمض القاعدة. هذا ينطوي على تنسيق جزيء الماء مع اثنين من بقايا الأسبارتات. يقوم أحد الأسبارتات بتنشيط جزيء الماء عن طريق إزالة البروتون. هذا يمكّن الماء من إجراء هجوم محب للنواة على الكربون الكربوني في الركيزة. ونتيجة لذلك ، فإنه يولد وسيط أكسانيون رباعي السطوح يتم تثبيته بواسطة روابط هيدروجينية مع بقايا الأسبارتات الثانية.إعادة ترتيب هذا الوسيط مسؤول عن تقسيم الببتيد إلى منتجين من الببتيد.
الشكل 01: Aspartyl Protease
هناك خمس عائلات فائقة من بروتياز الأسبارتيك: عشيرة AA وهي عائلة ، عشيرة AC ، وهي عائلة إشارة ببتيداز II ، عشيرة AD ، وهي عائلة بريسنيلين ، عشيرة AE ، وهي عائلة إندوبيبتيداز GPR ، و Clan AF ، وهي عائلة omptin.
ما هي بروتياز السيستين؟
إنزيمات السيستين هي مجموعة من إنزيمات الهيدرولاز التي تعمل على تحلل البروتينات. أنها تظهر آلية تحفيزية التي تنطوي على nucleophilic cysteine thiol في ثالوث محفز أو ثنائي. الخطوة الأولى في الآلية التحفيزية لبروتياز السيستين هي نزع البروتونات.يتم فصل مجموعة الثيول داخل الموقع النشط للإنزيم بواسطة حمض أميني مجاور مثل الهيستيدين ، والذي يحتوي على سلسلة جانبية أساسية. والخطوة التالية هي الهجوم المحب للنيوكليوفيلي من قبل الكبريت الأنيوني المنزع من السيستين على الركيزة. هنا ، يتم إطلاق جزء من الركيزة مع أمين ، وتستعيد بقايا الهيستيدين في البروتياز شكلها المنقوع. ينتج عن هذا تكوين ثيويستر الوسيط من الركيزة ، وربط الطرف الكربوكسي الجديد بسيستين ثيول. تتحلل رابطة thioester لتوليد جزء حمض الكربوكسيل على جزء الركيزة المتبقية.
الشكل 02: بروتياز السيستين
يلعب بروتياز السيستين أدوارًا متعددة في علم وظائف الأعضاء والتنمية.في النباتات ، يلعبون دورًا مهمًا في نمو وتطور وتراكم وتعبئة بروتينات التخزين. في البشر ، هم مهمون في الشيخوخة والاستماتة ، والاستجابات المناعية ، ومعالجة prohormone ، وإعادة تشكيل المصفوفة خارج الخلية لتطور المخروط.
ما هي بروتينات سيرين؟
سيرين بروتياز هي أيضًا مجموعة من الإنزيمات المحللة للبروتين التي تشق روابط الببتيد في البروتينات. سيرين بمثابة حمض أميني نووي في الموقع النشط للإنزيم. هذه موجودة في كل من حقيقيات النوى وبدائيات النوى. عادة ما يتم تقسيم سيرين بروتياز إلى فئات مختلفة من خلال بنية مميزة تتكون من مجالين بيتا برميل يتقاربان في الموقع التحفيزي النشط وأيضًا بناءً على خصوصية الركيزة الخاصة بهم. إنها تشبه التربسين ، تشبه الكيموتريبسين ، تشبه الثرومبين ، تشبه الإيلاستاز ، وتشبه السوبتيليزين.
الشكل 03: سيرين بروتياز
البروتياز الذي يشبه التربسين يشق روابط الببتيد بعد حمض أميني موجب الشحنة مثل ليسين أو أرجينين. وهي خاصة بالبقايا السالبة الشحنة مثل حمض الأسبارتيك أو حمض الجلوتاميك. البروتياز الشبيه بالكيموتريبسين أكثر كارهة للماء. تكمن خصوصيتها في المخلفات الكبيرة الكارهة للماء مثل التيروزين والتريبتوفان والفينيل ألانين. البروتياز الشبيه بالثرومبين يشمل الثرومبين ، وهو نسيج منشط للبلازمينوجين والبلازمين. هذه تساعد في تخثر الدم والهضم وكذلك في الفيزيولوجيا المرضية في الاضطرابات التنكسية العصبية. تفضل البروتياز الشبيه بالإيلاستاز البقايا مثل الألانين والجليسين والفالين. البروتياز الشبيه بالسبتيليزين يشمل السيرين في بدائيات النوى. يشترك في آلية تحفيزية تستخدم ثالوثًا محفزًا من أجل إنشاء سيرين نووي محب للنيوكليوفيليك. يتطلب تنظيم نشاط سيرين بروتياز تنشيطًا أوليًا للبروتياز وإفرازًا للمثبطات.
ما هي أوجه التشابه بين Aspartyl Cysteine و Serine Proteases؟
- بروتياز الأسبارتيل والسيستين والسيرين يحفز تكسير البروتينات عن طريق انقسام روابط الببتيد.
- الآليات متشابهة حيث تهاجم بقايا الموقع النشط روابط الببتيد مما يؤدي إلى كسرها.
- تحتوي جميعها على محبات نيوكليوفيل
- كلها بروتينات
ما هو الفرق بين Aspartyl Cysteine و Serine Proteases؟
يعتمد الاختلاف الرئيسي بين الأسبارتيل السيستين وسيرين البروتياز على مجموعتهم الوظيفية ، التي تعمل كمخلفات تحفيزية. في بروتياز الأسبارتيل ، تعمل مجموعة حمض الكربوكسيل كمجموعة وظيفية ، بينما في سيستين بروتياز ، تعمل مجموعة ثيول أو سلفهيدريل كمجموعة وظيفية ، وفي سيرين بروتياز ، تعمل مجموعة الهيدروكسيل أو الكحول كمجموعة وظيفية.
يحتوي بروتياز الأسبارتيل على موقع نشط للأسبارتات ، في حين أن بروتينات السيستين لها موقع سيستين نشط.بقايا الموقع النشط لبروتياز السيرين عبارة عن مجموعة هيدروكسيل. وبالتالي ، هذا أيضًا فرق آخر بين الأسبارتيل السيستين وسيرين البروتياز. على عكس البروتياز السيرين والسيستين ، فإن بروتياز الأسبارتيل لا يشكل وسيطًا تساهميًا أثناء عملية الانقسام. لذلك ، يحدث التحلل البروتيني في خطوة واحدة لبروتياز الأسبارتيل.
يعرض الرسم البياني أدناه الاختلافات بين الأسبارتيل السيستين وسيرين البروتياز في شكل جدول للمقارنة جنبًا إلى جنب.
ملخص - Aspartyl Cysteine vs Serine Proteases
البروتياز هي إنزيمات تحفز تكسير البروتينات إلى بولي ببتيدات أصغر أو أحماض أمينية. الفرق الرئيسي بين الأسبارتيل السيستين وسيرين البروتياز هو المجموعة الوظيفية التي تعمل كمخلفات تحفيزية. تعمل مجموعة حمض الكربوكسيل كمجموعة وظيفية في بروتياز الأسبارتيل ، بينما تعمل مجموعة ثيول أو سلفهيدريل كمجموعة وظيفية في بروتياز السيستين. تعمل مجموعة الهيدروكسيل أو الكحول كمجموعة وظيفية في سيرين بروتياز.
