الفرق الرئيسي - تروبونين مقابل تروبوميوسين
من المهم فهم آلية تقلص العضلات واسترخائها بشكل صحيح قبل معرفة الفرق بين تروبونين وتروبوميوسين. تتكون ألياف العضلات من اللييفات العضلية. تتكون اللييفات العضلية من بروتينات طويلة مرتبة في أقسام تسمى الأورام اللحمية ، وهي اللبنات الأساسية للأنسجة العضلية المخططة. يحتوي Sarcomere على مكونين يسمى الشعيرات الرفيعة والسميكة المكونة من بروتينات الأكتين والميوسين على التوالي. يتم ترتيب خيوط سميكة ورقيقة من الميوسين والأكتين بجانب بعضها البعض داخل قسيم عضلي. يؤدي تفاعل هذين البروتينين داخل كل قسيم عضلي إلى تقصير قسيم عضلي ، مما يؤدي بدوره إلى تقلص العضلات.أثناء تقلص القسيم العضلي ، ترتبط رؤوس الميوسين في الخيوط السميكة بالأكتين في الخيوط الرقيقة وتسحب الخيوط الرفيعة نحو المركز. يتم سحب نهايات الساركوميرات من بعضها البعض ، مما يؤدي إلى تقصير طول الألياف العضلية. أيونات الكالسيوم مطلوبة لتقلص قسيم عضلي. عندما يرتفع تركيز أيون الكالسيوم ، تنقبض العضلات وعندما تنخفض ، ترتخي العضلات. تروبونين وتروبوميوسين نوعان من البروتينات التي تنظم تقلص قسيم عضلي من خلال ارتباط الكالسيوم. عند وجود أيونات الكالسيوم ، يرتبط الكالسيوم بالتروبونين ويزيل التروبوميوسين. يفضح موقع ربط الميوسين في الأكتين. عندما يتم استرخاء العضلات ، يقوم التروبوميوسين بحظر مواقع ربط الميوسين في خيوط الأكتين. الفرق الرئيسي بين تروبونين وتروبوميوسين هو أن تروبونين يحرر مواقع ربط الميوسين من خيوط الأكتين بينما يقوم التروبوميوسين بحظر مواقع الربط.
ما هو تروبونين؟
كما هو موضح أعلاه ، تروبونين هو نوع من البروتين الذي ينظم تقلص قسيم عضلي عبر ارتباط الكالسيوم. وبالتالي يرتبط التروبونين بخيوط الأكتين.
عند وجود أيونات الكالسيوم و ATP ، ترتبط أيونات الكالسيوم بالتروبونين. عندما ترتبط أيونات الكالسيوم بالتروبونين ، فإنها تؤدي إلى تعرض مواقع ارتباط الميوسين على خيوط الأكتين عن طريق إزالة التروبوميوسين من خيوط الأكتين. ومن ثم ، يرتبط الميوسين (الخيوط السميكة) بالأكتين (خيوط رفيعة) ويسحب خيوطًا رفيعة نحو المركز. يتسبب في تقلص الساركومير وتقصير مدته.
الشكل 01: تروبونين وتروبوميوسين
يوجد تروبونين كمركب من ثلاثة بروتينات تنظيمية (تروبونين سي ، تروبونين 1 ، تروبونين تي). تروبونين مسؤول عن تقلص العضلات.
ما هو تروبوميوسين؟
Tropomyosin هو نوع آخر من البروتين التنظيمي المرتبط بخيوط رقيقة من اللييفات العضلية.عندما تكون العضلات في حالة استرخاء ، فإن التروبوميوسين يحجب مواقع ربط الميوسين على خيوط الأكتين. يتم وضع التروبوميوسين على خيوط الأكتين بطريقة تمنع ارتباط رؤوس الميوسين بمواقع الربط على خيوط الأكتين. عندما يتم منع الاتصال بين الميوسين والأكتين ، يتوقف تقلص العضلات. ومع ذلك ، عندما يكون هناك ما يكفي من أيونات الكالسيوم و ATP ، يكون التروبوميوسين قادرًا على دحرجة التروبوميوسين بعيدًا عن خيوط الأكتين. عندما يتم فصل التروبوميوسين عن خيوط الأكتين ، تتعرض مواقع ارتباط الميوسين ويتم تسهيل التفاعل بين الأكتين والميوسين. يتسبب ارتباط الميوسين بالأكتين في تكوين الجسر المتقاطع وتقلص العضلات.
Tropomyosin هو بروتين ملفوف حلزوني ألفا تقطعت بهم السبل. غالبًا ما يتم تصنيف التروبوميوسين إلى مجموعتين ؛ الأشكال الإسوية للعضلة التروبوميوسينية والأشكال الإسوية التروبوميوسين غير العضلية.
ما هي أوجه التشابه بين تروبونين وتروبوميوسين؟
- تروبونين و تروبوميوسين بروتينات تنظيمية لتقلص العضلات.
- تروبونين و تروبوميوسين متصلان بشعيرات أكتين.
- كلاهما موجود في اللييفات العضلية.
ما هو الفرق بين تروبونين و تروبوميوسين؟
تروبونين مقابل تروبوميوسين |
|
| يعرض تروبونين مواقع ربط الميوسين في خيوط الأكتين. | يغطي تروبوميوسين المواقع النشطة على الأكتين التي يرتبط بها الميوسين. |
| حركة العضلات | |
| تروبونين يسهل الانكماش | يمنع التروبوميوسين الانقباض ويجعل العضلات مسترخية. |
ملخص - تروبونين مقابل تروبوميوسين
تروبونين و تروبوميوسين هما بروتينان تنظيميان مرتبطان بخيوط أكتين من اللييفات العضلية. كلاهما يشارك في تنظيم تقلص الخلايا العضلية. يتسبب التروبونين في إزالة التروبوميوسين من خيوط الأكتين والتعرض لمواقع ربط الميوسين على خيوط الأكتين. يمنع التروبوميوسين مواقع ربط الميوسين على خيوط الأكتين. يسهل التروبونين تقلص الساركومير بينما يسهل التروبوميوسين استرخاء العضلات. هذا هو الفرق بين تروبونين و تروبوميوسين.
تنزيل نسخة بدف من تروبونين مقابل تروبوميوسين
يمكنك تنزيل نسخة PDF من هذه المقالة واستخدامها للأغراض غير المتصلة بالإنترنت وفقًا لملاحظات الاقتباس. يرجى تحميل نسخة PDF هنا الفرق بين تروبونين و تروبوميوسين
